Résonance Magnétique Nucléaire
(Françoise HAOND (GUERLESQUIN))
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La plateforme a pour objectif la détermination de la structure des macromolécules. La résonance magnétique nucléaire offre la possibilité de comprendre les mécanismes d?assemblages complexes entre les macromolécules (protéines, ADN, ARN?). La plateforme
La plateforme a pour objectif la détermination de la structure des macromolécules. La résonance magnétique nucléaire offre la possibilité de comprendre les mécanismes d'assemblages complexes entre les macromolécules (protéines, ADN, ARN). La plateforme met à disposition des équipements et des méthodes très récents pour déterminer les repliements des protéines soluble. Cette technique largement utilisée dans différents domaines de la biologie offre également la possibilité d'évaluer quantitativement la fixation d'un ligand, mais également d'en identifier le site de fixation sur la cible d'intérêt. Nos équipements de RMN permettre de cribler un grand nombre de composés afin d'identifier leur propriétés vis-à-vis de la molécule cible, et permet également de déterminer la structure du complexe afin d'optimiser des inhibiteurs potentiels.
Une expertise et un savoir-faire au service des laboratoires et industriels
Nos prestations de services technologiques
Analyse de complexes entre macromolécules - Détermination de structure de protéines, de structure de complexes macromoléculaires - Cartographie de zones d'interaction protéine/ligand - Criblage et/ou validation de ligands.
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Des équipements performants
2 spectromètres de Résonance Magnétqiue Nucléaire - 1 spectromèrtre 500MHz équipé d'un passeur d'échantillon est dédié au criblage d'inhibiteurs - 1 spectromètre RMN 600MHz équipé d'une cryosonde est dédié au calcul de structure des macromolécules
Exemples de réalisations académiques
MEMO/ErbB2 dans le cancer du sein (A. Badache IPC), Galectine-1/PreBCR dans la maturation des lymphocytes B (C. Schiff CIML), TRF2 and telomeric Holliday junctions (MJ Giraud Panis, E. Gilson), NEF du HIV (Y. Collette, IPC)
CNRS Joseph Aiguier
Organismes
et/ou structures d'appartenance :
CNRS Joseph Aiguier
Nos collaborations
- EMBO J. 18, 28 641-651
- Proc. Natl. Acad. Sci 104, 19256-19261
Secteurs d'activité
Structure des protéines et criblage d'inhibiteurs
Mots clés
structure de molécules, interactions
Outils informatiques propriétaires
Logiciels de traitements de spectres et de calcul de structure
Contacts
Françoise HAOND (GUERLESQUIN)
Tél : 04 91 16 43 79
Email : francoise.haond@univ-amu.fr
CNRS / IBSM
IMR Laboratory
31 Chemin Joseph Aiguier
13402 Marseille Cedex 20
France
